Conèixer el funcionament dels enzims resulta clau per a controlar els processos químics en què intervenen aquestes macromolècules biològiques amb infinitat d'aplicacions en camps com ara la medicina i la indústria. La química computacional ha permès per primera vegada dibuixar el «mapa cartogràfic» dels enzims durant el procés de catàlisi, inclòs el moment en què es troben en el punt de màxima energia en el camí des de reactius a productes i que a penes dura un femtosegon, la milbilionèsima part d'un segon. Un mapa que és a més interactiu en el sentit que relaciona els canvis que pateix la molècula amb els moviments de la proteïna que l'alberga. La rellevància de l'estudi desenvolupat per investigadors de la Universitat Jaume I de Castelló i la Universitat de València li ha valgut la portada de la prestigiosa revista Nature Chemistry, que fins a l’actualitat únicament ha publicat 27 articles amb participació de científics espanyols.

La simulació dels processos de catàlisi a través de supercomputadors ha permés conèixer com evoluciona durant el procés l'enzim. «Si fem un símil amb un mapa cartogràfic, en un eix tindríem una coordenada que representa la molècula que s'està transformant i en l'altre eix el que es representa és el que canvia la proteïna que alberga i modifica aquesta molècula. Combinant aqueixes dades pots fer una estimació quantitativa de la flexibilitat de la proteïna, quant es deforma, quanta energia necessites per a deformar aqueixa proteïna perquè genere la reacció que busques, etc.», explica Vicent Moliner, coordinador del grup de Bioquímica Computacional de l’UJI que ha desenvolupat el projecte en col·laboració amb el Grup d'Investigació d'Efectes del Medi de la Universitat de València, dirigit per Iñaki Tuñón. En la investigació també han participat José Javier Ruiz i Sergio Martí, de l’UJI, i Rafael García-Meseguer, de la UV.

Fins a l’actualitat es podia tenir informació sobre l'estructura inicial i final de la proteïna, però no se sabia com era en l'estat de transició, en el denominat «punt de màxima energia», que marca el nivell més alt de la barrera per a passar d'un punt a un altre. «Conèixer com evoluciona la proteïna a mesura que la reacció té lloc és anar un pas més enllà, perquè la proteïna o determinats aminoàcids de la proteïna també estan participant de forma sincrònica amb la ruptura i formació d'enllaços durant aquest procés que està sent catalitzat», explica Moliner.  Aprofitant que en aquestes dates es compleix el 60 aniversari de la primera ascensió documentada a l'Everest, el catedràtic de Química Física de l’UJI estableix un símil amb la muntanya, on per a passar d'una vall a un altra has de conèixer el punt més elevat pel qual has de passar, «en les valls la situació és estable, aqueixes molècules són estables i es poden estudiar amb tècniques experimentals (ressonància magnètica nuclear, difracció de raigs X, etc.), però les que estan en el punt de màxima energia, en el punt més alt, hi estan durant molt poc de temps, i fins ara no s'havien pogut estudiar. Si coneixes com és d'alta la barrera i com és, aleshores pots controlar-la, intentar baixar-la o fins i tot buscar un camí alternatiu».

Els enzims són catalitzadors que permeten que una reacció química que transcorre a una velocitat molt baixa, i que en condicions ambientals normals seria fins i tot pràcticament impossible, es produïsca a gran velocitat. En la indústria per a provocar aquestes reaccions es recorre a les altes temperatures o altes pressions, la qual cosa suposa un elevat cost energètic i repercussions mediambientals. La biotecnologia permet desenvolupar biocatalitzadors que generen aquestes reaccions de forma més econòmica, eficient i sostenible. «Si som capaços de sintetitzar un catalitzador perquè les reaccions que requereixen altes temperatures o pressions tinguen lloc en condicions naturals, a temperatura ambient, suposaria un gran estalvi econòmic i energètic», ressalta l'investigador.

En els éssers vius, els enzims possibiliten anar d'un punt a un altre per un camí molt més fàcil. «Reaccions que es produeixen en els éssers vius en minuts o segons, sense enzims tardarien el temps equivalent a la vida de la Terra, bilions d'anys», assenyala. En el camp de la medicina, tant el desenvolupament de nous catalitzadors com el d'inhibidors que bloquegen l'acció d'aquests enzims resulten claus. «La quimioteràpia, per exemple, el que fa és bloquejar els enzims que afavoreixen la reproducció de cèl·lules malignes, però amb uns importants efectes secundaris. Un major coneixement dels enzims pot permetre bloquejar-les de forma més selectiva i eficient», ressalta Moliner.

L'objectiu del grup d'investigació de Bioquímica Computacional de la Jaume I passa per continuar avançant en el major coneixement dels enzims i dels processos de catàlisi ja que, com diu Moliner, «si en coneixes el funcionament, estàs en una posició privilegiada per a controlar la majoria dels processos químics».

Vídeonotícia: http://blogs.uji.es/cienciatv/?p=2163

Article: http://www.nature.com/nchem/journal/v5/n7/index.html